Enzýmy

-          bielkoviny, kt. katalyzujú všetky reakcie prebiehajúce v živých organizmoch, nazývame ich aj biokatalyzátory

-          rovnako ako ostatné katalyzátory urýchľujú priebeh biochemických reakcií znižovaním ich aktivačnej energie, ale neovplyvňujú rovnováhu

o    jednozložkové – tvorí ich iba bielkovina

o    dvojzložkové – tvorí ich komplex holoenzým zložený z apoenzýmu (bielk. zložka) a kofaktoru (nebielkovinová zložka)

-          kofaktor:

1.)    prosterická skupina – je s apoenzýmom pevne spojená kovalentnou väzbou

2.)    koenzým – je s apoenzýmom pútaný slabo, často ide o deriváty vitamínov

Pri chemickej reakcii:

-          sa substrát (východisková látka) viaže na tzv. aktívne miesto (časť apoenzýmu vytvorená určitým zoskupením AMK)  → jeho tvar zodpovedá tvaru substrátu (substrát tak zapadne do aktívneho miesta ako kľúč do zámky) → vz. komplex enzým-substrát → uskutočňuje sa reakcia a z aktívneho miesta sa uvoľní produkt

 

Vlastnosti enzýmov:

1.)    Substrátová špecifickosť – každý enzým obyčajne katalyzuje iba určitú reakciu určitého substrátu (východiskovej látky), za substrátovú špecifickosť zodpovedá apoenzým

2.)    Špecifickosť účinku – určitý enzým katalyzuje iba jednu z mnohých možných premien substrátu

§  reakcie katalyzované enzýmami prebiehajú väčšinou iba do teploty 60°C

§  substrát sa na aktívne miesto viaže van der Waalsovými silami alebo vodíkovými väzbami alebo elektrostatickými silami

3.)    Aktivita enzýmu – je daná rýchlosťou enzýmom katalyzovanej reakcie, kt. môže byť ovplyvnená: 

§  koncentráciou substrátu – jej zvyšovaním sa zvyšuje rýchlosť reakcie, ale iba do  

                                                nasýtenia enzýmu substrátom

§  koncentráciou enzýmu – jej zvyšovaním sa zvyšuje rýchlosť reakcie, ale pri dostatočnom

                                             množstve substrátu

§  teplotu – so zvyšujúcou teplotou rastie rýchlosť reakcie, ale iba v rozmedzí 10°C - 40°C

§  pH – väčšina enzýmov je účinných iba v určitom úzkom rozsahu pH

§  aktivátorom – látkou, kt. enzým aktivuje, zvyšuje jeho aktivitu

§  inhibítorom – látkou, kt. enzým inhibituje, znižuje jeho aktivitu

4.)    Inhibítor – sa na enzým môže naviazať rôznymi spôsobmi, podľa toho rozlišujeme:

§  kompetitívna inhibícia – inhibítor sa podobá na substrát, s enzýmom súťaží o naviazanie 

                         na aktívne miesto a zabraňuje vytvoreniu komplexu enzým-substrát

§  nekompetitívna inhibícia – inhibítor sa viaže mimo aktívneho miesta a zabraňuje tak 

                         tvorbe produktu

§  alosterická inhibícia – inhibítor sa viaže na špeciálne miesto v molekule enzýmu (tzv.

                        alosterické miesto) a spôsobuje zmenu konformácie enzýmu i aktívneho   

                        miesta a zabraňuje naviazaniu enzýmu na substrát